Enzīmi

Vikipēdijas lapa
Jump to navigation Jump to search
Tipiska enzīma — cilvēka laktoilglutationa liāzes — uzbūves shēma

Enzīmi (grieķu: ενζυμον, enzumon — 'iekšā' + 'ieraugs'), arī fermenti (latīņu: fermentum — 'ieraugs'), ir lielmolekulāri biokatalizatori, kas paātrina visas organismā notiekošās vielmaiņas reakcijas — uzturvielu noārdīšanu, jaunu vielu sintēzi, dažādu vielu un jonu transportu, ķermeņa temperatūras un pH regulēšanu un tā tālāk. Vielas, kuras tiek pārveidotas enzīmu katalizētajās reakcijās, sauc par substrātiem. Savulaik tika uzskatīts, ka visi enzīmi ir olbaltumvielas, bet kopš 1980. gada ir pierādīta dažu nukleīnskābju (ribozīmu) katalītiskā spēja, kas apgāza šo aksiomu.[1] Latviešu valodā parasti enzīmu nosaukumu izskaņā ir ‘-āze’, kas parasti tiek pievienots substrāta nosaukumam. Pastāv arī tradicionālie enzīmu nosaukumi, piemēram, pepsīns, tripsīns.

Iedalījums un uzbūve[labot šo sadaļu | labot pirmkodu]

Līdzīgi kā pārējās olbaltumvielas, arī enzīmus pēc uzbūves iedala 2 kategorijās:

  • vienkāršajos enzīmos jeb enzīmos proteīnos, kas veidoti tikai no aminoskābēm.
  • saliktajos enzīmos jeb enzīmos proteīdos, ko veido apoferments jeb apoenzīms (olbaltumvielas daļa), kas saista katalizējamo vielu (substrātu) un tā kofaktors (prostētiskā grupa jeb neolbaltumvielas daļa), kas darbojas kā katalizators un bieži vien veido aktīvo centru, pie kura notiek substrāta piesaiste. Ja kofaktors ir sarežģītas uzbūves organiska viela, piemēram, vitamīns, tad to sauc par kofermentu jeb koenzīmu. Visbiežāk kofaktors atrodas apoenzīma trešējās struktūras padziļinājumā un tam ir piesaistījies ar kovalento saišu palīdzību vai gadījumos, kad kofaktors ir metāla joni — koordinatīvajām saitēm. Abas šīs enzīma daļas — kofaktoru un apoenzīmu — sauc par holoenzīmu.[2]

Pēc katalizējamās reakcijas tipa enzīmus iedala 6 klasēs:

Enzīmu reakciju ātruma ietekmējošie faktori[labot šo sadaļu | labot pirmkodu]

Temperatūrai pieaugot, enzīma efektivitāte pieaug līdz ~46 grādiem pēc celsija, kad tas sāk denaturēties un maina formu.

Lai gan enzimātiskās reakcijas normālos apstākļos noris diezgan ātri, pastāv faktori, kas var ietekmēt to darbības ātrumu. Viens no šiem faktoriem ir mērena temperatūra. Paaugstinoties temperatūrai, enzīmu aktivitāte pieaug, jo palielinās efektīvo sadursmju skaits starp enzīma un substrāta molekulām. Ja temperatūra paceļas augstāk par noteiktu punktu, enzīma aktivitāte vairs nepalielinās, bet pēc brīža sāk strauji pazemināties, jo enzīms denaturējas. Denaturācijas laikā enzīma molekulas forma pārmainās, tādēļ tā vairs nespēj efektīvi saistīties ar atbilstošo substrātu.

Katra enzīma darbībai pastāv optimālais vides pH, kurā reakcijas ātrums ir vislielākais. Ārpus vielu normālā pH līmeņa arī var notikt enzīmu denaturācija.

Katrai reakcijai ir savi specifiski enzīmi, tādēļ šūna visu laiku regulē, kādiem enzīmiem šūnā katrā momentā jābūt aktīvā stāvoklī. Tādēļ šūnā var atrasties arī enzīmi, kuri reakcijai nav nepieciešami. Šādi tiek kontrolēts enzīmu ātrums, palielinot atbilstošā enzīma koncentrāciju vai pretēji - atņemtot aktivitāti enzīmiem, tos apslāpējot. Viens no veidiem, kā tas tiek panākts, ir caur fosforilāciju. Molekulas, kuras saista membrānas receptori, aktivē kināzes, kuras savukārt aktivē enzīmus, fosforilējot tos. Citas molekulas, kurus sauc par fosfatāzēm, atdala no enzīma molekulām fosforu, kas aptur šī enzīma darbību.

Parastākais veids, kā regulē enzīmu aktivitāti, ir to inhibēšana. Inhibēšana iedalās divos gadījumos:

1) Konkurentās inhibēšanās gadījumā šūnā ir molekulas, kuras ir substrātam līdzīgas formās, un, konkurējot ar šo substrātu, aizņem enzīma aktīvo centru. Šāda molekula reakciju kavē jeb inhibē. Biežākais tā piemērs: kad šī enzīma produkta ir pārāk daudz, tas var traucēt enzīma aktīvo centru. Produktam samazinoties, šāda inhibēšana mazinās. Šādā veidā produkta koncentrācija vienmēr tiek kontrolēta.

2) Nekonkurentās inhibēšanās gadījumā šūna saistās ar enzīma molekulu citā vietā, nevis aktīvajā centrā. Ja molekulas piesaistīšanās enzīmam izraisa telpiskās struktūras pārmaiņas, substrāts vairs nespēs saistīties ar aktīvo centru.[3]

Vēsture[labot šo sadaļu | labot pirmkodu]

1833. gadā tika izolēts pirmais enzīms – diastāze. Ap 1850. gadu Luijs Pastērs nonāca pie secinājuma, ka raugos cukuru par alkoholu pārvērš īpašs spēks, ko nosauca par “fermentu”, bet uzskatīja, ka tas var pastāvēt tikai dzīvās šūnās. Vārdu “enzīms” pirmo reizi 1877. gadā lietoja vācu fiziologs Vilhelms Kūns. 1897. gadā Eduards Buhners pierādīja, ka cukura fermentēšanai nav nepieciešamas dzīvas rauga šūnas. 1965. gadā tika noteikta pirmā enzīma trīsdimensionālā struktūra, dodot pirmo precīzo ieskatu molekulārās darbības principos.

Atsauces[labot šo sadaļu | labot pirmkodu]

  1. «Enzyme» (angļu). Britannica.com. Skatīts: 2019. gada 3. martā.
  2. Velga Miķelsone. Bioķīmija: mācību līdzeklis. Jelgava : LLU Ķīmijas katedra, 2008. 33.—48. lpp.
  3. Silvija S. Madera. «Mācību grāmata "Bioloģija 1.daļa", 120.-121.lpp», 2001.gads. Skatīts: 10.10.2021.

Ārējās saites[labot šo sadaļu | labot pirmkodu]