Olbaltumvielas

Vikipēdijas raksts
Pārlēkt uz: navigācija, meklēt
Kosmosā izaudzēti olbaltumvielu kristāli

Olbaltumvielas jeb proteīni (no grieķu: protōs — 'pirmais'), nereti saīsināti arī kā olbaltumi vai OBV, ir biopolimēri, lielmolekulāri savienojumi, ko veido līdz pat 20 dažādu α-aminoskābju saturošas lineāras virknes, kurās aminoskābes savstarpēji saistītas ar peptīdsaitēm jeb amīdsaitēm. Polipeptīds ir olbaltumvielas molekula veidošanās procesā, kas savijusies lodveida (globulārā) vai pavedienveida (fibrilārā) formā.

Olbaltumvielas veido ap 45% cilvēka sausnes un ir dzīvo šūnu galvenā sastāvdaļa. Olbaltumvielas arī veic daudzas organismu bioloģiskās funkcijas. Proteīnu molekulmasa var būt no dažiem desmitiem tūkstošiem līdz vairākiem miljoniem daltonu (Da).

Iedalījums[izmainīt šo sadaļu | labot pirmkodu]

Olbaltumvielas iedala:

  • vienkāršajās olbaltumvielās (proteīnos), kas veidotas tikai no vienas vai vairākām aminoskābju virknēm, piemēram, albumīns;
  • saliktajās olbaltumvielās (proteīdos), kurās bez aminoskābju virknes/-ēm sastāvā ir arī citas vielas, piemēram, hemoglobīns).

Proteīni[izmainīt šo sadaļu | labot pirmkodu]

Albumīna struktūra

Proteīni ir tikai no vienas vai vairākām aminoskābju virknēm sastāvošas olbaltumvielas. Nereti ar jēdzienu „proteīns” saprot arī olbaltumvielas kā tādas.

Proteīnus nav iespējams iedalīt grupās, balstoties uz to ķīmisko struktūru un sastāvu, kas ir salīdzinoši sarežģīts, tāpēc tos grupē pēc šķīdības dažādos šķīdinātājos un daļiņu formas. Pazīstamākie proteīnu veidi:

  • Albumīni — neitrāli, ūdenī un atšķaidītos sāļu šķīdumos šķīstoši. Piesātinātos sāļu šķīdumos nešķīst. Ar vislielāko bioloģisko uzturvērtību. Sastopami gan dzīvnieku, gan augu valstī, piemēram olas baltumā (ovoalbumīni) un pienā (laktoalbumīni).
  • Globulīni — neitrāli, ūdenī nešķīstoši proteīni. Šķīst atšķaidītos sāļu šķīdumos (piemēram, 10% NaCl šķīdumā). Sastopami gan augu, gan dzīvnieku valstī, Piemēri — asiņu bioloģiskās antivielas.
  • Histoni — bāziski proteīni (satur 20—30% diaminomonokarbonskābes), kas šķīst skābos, neitrālos šķīdumos, sārmu pārākumā, izņemot amonjaka pārākumā. Iietilpst nukleoproteīdu sastāvā.
Cilvēka hemoglobīna molekula

Proteīdi[izmainīt šo sadaļu | labot pirmkodu]

Proteīdi, kopā ar aminoskābēm, satur arī vēl citas vielas jeb t.s. prostētiskās grupas (t.i., savienojumi, kuri nav veidoti no aminoskābēm, piemēram, nukleīnskābes, lipīdi, ogļhidrāti, fosforskābe, hēms, metāla joni utt).

Biežāk sastopamās salikto olbaltumvielu klases:

Uzbūve[izmainīt šo sadaļu | labot pirmkodu]

Peptīdsaites ķīmiskā uzbūve (apakšā) un trīsdimensionālā peptīdsaites struktūra starp alanīnu un kādu citu aminoskābi (augšā)
Hemoglobīna visu četru struktūru attēlojums

Ribosomas sintezē aminoskābju virknes — olbaltumvielas. Vienu olbaltumvielas molekulu vidēji veido vairāk kā 100 aminoskābes, no kurām dažādas var būt līdz pat 20 aminoskābēm. Olbaltumvielām var būt 2×1023 variācijas. Olbaltumvielas veido tikai proteinogēnās jeb α-aminoskābes, augiem un dzīvniekiem — L rindas enantiomēri, bet mikroorganismiem — arī D rindas enantiomēri.

Izšķir 4 struktūras:

  1. Pirmējā jeb primārā struktūra — katrai aminoskābei ir divas funkcionālās grupas — karboksilgrupa (-COOH) un aminogrupa (-NH2), kas spējīgas reaģēt ar citu aminoskābju pretējām funkcionālajām grupām, savienojoties kovalentajā vai peptīdsaitē un veidojot aminoskābju virkni. Zināma loma pirmējās struktūras veidošanā ir arī disulfīda saitēm, kas veidojas starp cisteīna atlikumiem.
  2. Otrējā jeb sekundārā struktūra ir aminoskābju virknes izvietojums telpā vai nu α spirālē vai „salocītai lapai” līdzīgā β struktūrā, ko nodrošina ūdeņraža saites (samērā vājas saites starp vienas peptīdgrupas ūdeņraža atomu un citas peptīdgrupas nedalīto skābekļa atomu).
  3. Trešējā jeb terciārā struktūra ir otrējās struktūras tālāks sakārtojums telpā, olbaltumvielas molekulu veidojošo aminoskābju sānvirknēm savstarpēji mijiedarbojoties. Pēc olbaltumvielā esošo aminoskābju atlikumu uzbūves un īpašībām iespējami 5 mijiedarbību veidi:
      • disulfīda saite (S-S), kas veidojas starp 2 cisteīna atlikumiem;
      • hidrofīlā mijiedarbība, visbiežāk veidojoties ūdeņraža saitei starp polārām neitrālām sānvirknēm;
      • hidrofobā mijiedarbība, kas noris starp nepolārām neitrālām sānvirknēm;
      • sāļu jeb jonu saite, kas veidojas starp jonizētām skābām un jonizētām bāziskām sānvirknēm;
      • aromātiskā mijiedarbība, kas noris starp aminoskābēm ar aromātiskām sānvirknēm.
Šo mijiedarbību rezultātā molekula savijas vai nu globulā (α spirāles) vai fibrillā (β struktūras). Šāds molekulu formas iedalījums gan nav absolūts, jo iespējamas arī starpformas, kad trešējo struktūru vienlaikus veido gan otrējās struktūras α spirāles, gan β struktūras.
  1. Ceturtējā jeb kvartārā struktūra — olbaltumvielas globulas (fibrillas neveido ceturtējo struktūru), savstarpēji saistoties, veido kompleksus. Tās apvienojas, lai varētu funkcionēt, piemēram, vienā hemoglobīna molekulā ietilpst četras globīna molekulas, lai tas varētu veikt skābekļa pārneses funkcijas. Ceturtējo struktūru stabilizē jonu un ūdeņraža saites.

Temperatūras, starojuma, stipru skābju vai bāzu, koncentrētu neorganisko sāļu, kā arī organisko šķīdinātāju iedarbībā olbaltumvielas var secīgi zaudēt ceturtējo, trešējo un daļēji arī otrējo struktūru. Šo procesu sauc par denaturāciju. Vispazīstamākais olbaltumvielu denaturācijas piemērs ir olas baltuma sarecēšana karsējot — notiek tajā esošā albumīna denaturācija un no šķidra un puscaurspīdīga tas kļūst stingrs un balts. Ļoti retos gadījumos, neitralizējot denaturētāja iedarbību, denaturācija var arī būt apgriezeniska, un tādā gadījumā šo olbaltumvielas struktūras atjaunošanos sauc par renaturāciju.[1]

Funkcijas[izmainīt šo sadaļu | labot pirmkodu]

  1. Fermentatīvā, enzīmā jeb katalītiskā funkcija ir dzīvajos organismos notiekošo vielmaiņas reakcijas, kā arī DNS replicēšanas, reparācijas un transkripcijas reakciju veicināšana un paātrināšana. To veic olbaltumvielas — fermenti jeb enzīmi, pie savas neolbaltumvielas daļas kofaktora aktīvā centra piesaistot substrātus jeb savienojumus, kuru pārvērtības tie katalizē. Kofaktori var būt dažādi vitamīni un metālu joni, kas piedalās elektronu un veselu atomu pārnesē no vienas savienojuma vietas uz otru.
  2. Uzbūves funkcija. Daudzas fibrillārās olbaltumvielas vielas organismā veido savītas šķiedras, kas dažādām bioloģiskām struktūrām sniedz izturību. Piemēram, kolagēns ir saistaudu un skrimšļaudu pamatviela, muskuļu saišu sastāvā ir elastīns, bet keratīns ir nagu, ragu, matu galvenā sastāvdaļa.
  3. Fotoaktīvā funkcija ir funkcija, kura ar gaismas ierosmi izpaužas kā elektrisks impulss. Piemēram, šādu funkciju veic hlorofils, kas nepieciešams fotosintēzes reakcijās. Svarīga fotoaktīva olbaltumviela ir rodopsīns, kas gaismas iedarbībā ierosina nerva impulsu.
  4. Receptorā funkcija ir ārējās vides signālu uztveršana, jo olbaltumvielas atrodas ārējos maņu orgānos.
  5. Kustību funkcija ir muskuļu saraušanās funkcija. Šeit jāmin miozīns un aktīns, kas nodrošina muskuļa šķiedru miofibrillu saraušanos.
  6. Transporta funkciju nodrošina asins plazmas olbaltumvielas, kas veic molekulu vai jonu pārnesi no viena orgāna uz otru. Piemēram, hemoglobīns saista plaušās ieelpoto skābekli un nogādā to uz perifērajiem audiem, kur to izmanto uzturvielu oksidēšanai.
  7. Aizsargfunkcija ir funkcija, kura nodrošina organisma imunitāti. Piemērm, b-limfocīti izstrādā speciālas olbaltumvielas — antivielas, kas neitralizē organismā iekļuvušās baktērijas, vīrusus un svešās olbaltumielas.
  8. Enerģētiskā funkcija ir olbaltumvielu sniegtais organisma nodrošinājums ar enerģiju (kad galvenā enerģijas ieguves avota — ogļhidrātu un tauku — rezerves ir beigušās, tad tiek izlietotas olbaltumvielas). No viena grama olbaltumvielu organisms iegūst 4,1 kcal.
  9. Signālfunkcija. Liela daļa hormonu ir īpašas olbaltumvielas, kurām iedarbojoties uz šūnām, tās maina savu aktivitāti.[1]

Nozīme uzturā[izmainīt šo sadaļu | labot pirmkodu]

Olbaltumvielas ir būtiskākā dzīvo organismu šūnu sastāvdaļa (no tām sastāv 45% no dzīvnieku organisma). Organismā ir vairāk nekā 200 000 olbaltumvielu. Tās galvenokārt veido 20 dažādas α-aminoskābes, no kurām 8 ir neaizstājamas: izoleicīns, leicīns, metionīns, fenilalanīns, treonīns, triptofāns, valīns, lizīns (zīdaiņiem — arī histidīns un arginīns). Atšķirībā no vairuma mikroorganismu un augu, dzīvnieku (t.sk. cilvēku) organisms pats tās nespēj sintezēt, tādēļ šīs aminoskābes jāuzņem ar uzturu.[2]

Ola, kuras baltums tiek uzskatīts par vērtīgāko neaizstājamo aminoskābju avotu.

Praktiskos aprēķinos pieņem, ka cilvēkam dienā ar uzturu nepieciešams uzņemt 1 g olbaltumvielu uz 1 kg ķermeņa masas, savukārt sportistiem un cilvēkiem ar lielu muskuļu masu esot ieteicamas uzņemt 1 līdz 1,4 g uz katru ķermeņa masas kilogramu.[3]

Par vērtīgāko neaizstājamo aminoskābju avotu dietoloģija atzīst olas baltumu (no 100 g uzņemtā olas baltuma organisms spēj veidot 100 g ķermeņa olbaltumu); tiem seko kartupeļi, liellopa gaļa, zivis, piena produkti, pākšaugi (sojas olbaltums pēc aminoskābju sastāva ir līdzvērtīgs gaļas olbaltumam), kukurūza u.c.[4] Kombinējot uzturā dažādus produktus (pākšaugus apvienojot ar graudaugiem vai kartupeļiem, olas — ar pienu, pienu ar graudaugiem u.tml.), iespējams iegūt vērtīgāku olbaltumu par olu.

Olbaltumu deficīta apstākļos bērniem palēninās garīgā un fiziskā attīstība. Pieaugušajiem olbaltumu trūkuma dēļ rodas muskuļu vājums, miegainība, samazinās spēja pretoties infekcijām. Ja olbaltumi tiek uzņemti pārāk lielā daudzumā, rodas nepatika pret olbaltumus saturošiem produktiem. Regulāra pārmērīga olbaltumu uzņemšana veicina nieru kamoliņu hiperfiltrāciju, kas ar laiku var radīt nefrosklerozi un hipertoniju (parasti rodas cilvēkiem, kam ir iedzimta nosliece uz nieru slimībām vai cilvēkiem, kuriem jau ir bojātas nieres).[5]

Atsauces[izmainīt šo sadaļu | labot pirmkodu]

  1. 1,0 1,1 Velga Miķelsone (2008). Bioķīmija: mācību līdzeklis. Jelgava: Latvijas Lauksaimniecības universitāte. 11—22. lpp.
  2. Voet D., Voet JG. (2004). Biochemistry Vol 1 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.
  3. Tarnopolsky MA, Atkinson SA, MacDougall JD, Chesley A, Phillips S, Schwarcz HP. "Evaluation of protein requirements for trained strength athletes". Journal of Applied Physiology 1992 Nov; 73 (5): 1986-1995. PMID 1474076
  4. Kofranyi, E., et al, "The Minimum Protein Requirement of Humans...", Journal of Physiological Chemistry, 351:1485, 1970.
  5. Zigurds Zariņš, Lolita Neimane (1999). Uztura mācība (2. papildinātais izd.). Rīga: „Rasa ABC”. 15—21. lpp. ISBN 9984-653-07-2.

Ārējās saites[izmainīt šo sadaļu | labot pirmkodu]